阿西莫夫最新科学指南-下 [美]-第10部分
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个氨基酸组成的多肽。
这些链通常只有一种氨基酸如甘氨酸或酪氨酸组成的，因此
被称为多聚甘氨酸和多聚酪氨酸。如果开始时使用两种不同氨基
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酸的混合物，也可以合成链中含有两种不同氨基酸的多肽。但是，
这些合成的多肽只与最简单的一种蛋白质如丝心蛋白（蚕丝中的
蛋白质）相似。
多肽链
有些蛋白质像纤维素或尼龙一样，既具有纤维状又具有晶体
状：例如，丝心蛋白、角蛋白（毛发和皮肤里的蛋白质）和胶原蛋白
（腱和结缔组织中的蛋白质）。德国物理学家赫佐格通过显示这些
物质能够衍射
X射线，从而证明了它们的结晶度。另一位德国物
理学家布里尔分析了衍射图，从而确定了多肽链中原子的间距。
20世纪
30年代，英国生物化学家阿斯特伯里等人利用
X射线衍
射进一步了解了多肽链的结构。他们能够相当精确地计算出相邻
原子之间的距离和相邻的键所成的角度。他们还了解到，丝心蛋
白的链是完全伸展的，就是说，这些原子间键的角度能够使它们几
乎排列在一条直线上。
多肽链的这种完全伸展是一种最简单的排列，叫做
β构型。
当毛发被拉紧时，角蛋白分子就会像丝心蛋白分子一样呈这种构
型。（如果把毛发弄湿，就可拉伸到原来的
3倍长。）但是在通常不
拉伸的状态下，角蛋白分子显示出比较复杂的排列，称为
α构型。
1951年，加利福尼亚理工学院的泡令和科里提出，
α…构型的多
肽链呈螺旋形（类似螺旋楼梯）。为了弄清原子之间所有的键在未
拉紧的自然取向的状态下
α…构型的排列情况，他们设计了各种模
型，最后确定螺旋的每一圈具有
3。6个氨基酸的长度，即相当于
5。4埃。
什么东西能够使一个螺旋保持它的形状呢？泡令认为，这种
东西就是所谓的氢键。我们已经看到，当
1个氢原子连接到
1个
氧原子或
1个氮原子上的时候，氧原子或氮原子占用了大部分成
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
键电子，因而氢原子略带正电荷，而氧原子或氮原子略带负电荷。
在螺旋中，在螺旋转弯上或下的
1个氧原子或
1个氮原子附近，有
1个氢原子周期性地出现，靠近氧原子或氮原子。略带正电的氢
原子被略带负电的邻居所吸引。这种吸引力虽然只有一般化学键
吸引力的
1/20，但足以使螺旋保持其形状了。可是，牵拉纤维很
容易使螺旋展开，于是将纤维拉长。
至此，我们只是讨论了蛋白质分子的主链，即……
CCNCCNCCNCCN……
型的链，氨基酸的各种侧链在蛋白质结构中也起
着重要的作用。
除甘氨酸外，所有的氨基酸都至少有一个不对称的碳原子，即
在羧基和氨基之间的那个碳原子。所以每一种氨基酸都可以以两
种旋光异构体存在。这两种异构体的通式是：
OO
COH COH
H C NH2 NH2 C H
侧链
侧链
D…型氨基酸 L…型氨基酸
但是，化学分析和
X射线分析看来都相当肯定，多肽链仅仅
是由
L…型氨基酸组成的。在这种情况下，相邻氨基酸的侧链伸出
在主链的异侧；相间的侧链伸出在主链的同侧。由两种异构体的
混合物组成的链不可能稳定，因为当
L…型氨基酸和
D…型氨基酸相
邻的时候，在同一侧就会有两个相邻的侧链突出出来，这样就会使
侧链拥挤，并使键变形。
侧链是把相邻的肽链连接在一起的重要因素。当一条链上的
1个带负电荷的侧链靠近其邻居上的
1个带正电荷的侧链时，它
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们会形成
1个静电键。侧链还可以提供起连接作用的氢键。不仅
如此，双头的氨基酸胱氨酸能够把它的一个氨
…羧顺序插入一个链
中，而把另一个氨
…羧顺序插入下一个链中。于是两个链被侧链里
的两个硫原子连接在一起（二硫键）。多肽键的连接可以说明蛋白
质纤维的强度。它解释了为什么看上去很脆弱的蜘蛛网却非常坚
韧，为什么角蛋白能够形成像指甲、老虎的爪子、鳄鱼的鳞、犀牛的
角那样坚硬的结构。
溶液中的蛋白质
上面这一切很好地说明了蛋白质纤维的结构。溶液中的蛋白
质情况又如何呢？它们具有什么样的结构呢？
它们确实具有一定的结构，但是这种结构非常脆弱。对溶液
稍微加热或搅动，或加入一点儿酸、碱，或任何其他的环境变化，都
会使溶解的蛋白质变性，即蛋白质失去执行其自然功能的能力，而
且它的许多特性也会改变；还有，变性作用通常是不可逆的，例如，
煮硬的鸡蛋就再也不能变软了。
看来可以肯定，变性作用与多肽主链失去某种特殊的构型有
关。到底结构的哪一部分被破坏了呢？对于溶液中的蛋白质，
X
射线衍射无能为力，但是我们可以利用其他技术。
例如，1928年，印度物理学家喇曼发现，被溶液中的分子所散
射的光，波长会发生一定程度的变化。根据这种变化的性质，可以
推断出分子的结构。由于这项喇曼效应的发现，喇曼获得了
1930
年的诺贝尔物理学奖。（光的这种波长变化，一般叫做进行散射的
分子的喇曼光谱。）
20年后，根据原子核具有磁性这一事实，人们又发展了另一
种巧妙的方法。受到强磁场作用的分子能够吸收某些频率的无线
电波，称做核磁共振，通常缩写为
NMR，可以从中得到关于原子
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
之间的键的信息。特别是，核磁共振技术能够确定分子内部微小
的氢原子的位置，而
X射线衍射却探测不出来。核磁共振技术是
在
1946年由两组人员各自独立研究出来的。一组人员由珀塞耳
领导（后来珀塞耳首先探测到由空间的中性氢原子发射的射电波，
见第二章），另一组由瑞士血统的美国物理学家
F。布洛赫领导。
由于这一成就，珀塞耳和
F。布洛赫分享了
1952年的诺贝尔物理
学奖。
现在再回到溶液中蛋白质的变性的问题上。美国化学家多蒂
和布劳特利用光散射技术研究溶液中合成的多肽链，发现它们具
有螺旋结构。通过改变溶液的酸度，多蒂和布劳特能够把这些螺
旋分解成不规则的小圈；通过调整溶液的酸度，可以使螺旋复原。
他们还证明，螺旋变成不规则的小圈降低了溶液的旋光性。他们
甚至能够证明蛋白质螺旋扭转的方向：蛋白质螺旋是沿着左旋螺
纹的方向扭转的。
所有这些发现表明，一种蛋白质的变性与其螺旋结构的被破
坏有关。
蛋白质分子的分解
上面我们从总体上讨论了蛋白质分子的结构——链的一般形
状。蛋白质分子结构的细节又是怎样的呢？例如，在某个给定的
蛋白质分子中，每一种氨基酸各有多少个呢？
我们可以把一个蛋白质分子分解成组成它的各种氨基酸（通
过在酸中加热），然后测定混合液中每一种氨基酸有多少。遗憾的
是，有些氨基酸在化学性质上彼此非常相似，用普通的化学方法几
乎不能把它们截然分开，而用色谱法能够把各种氨基酸分得清清
楚楚（见第六章）。1941年，英国生物化学家马丁和辛格首先把色
谱法应用于这个方面。他们采用的是用淀粉作为色柱里的填料。
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1948年，美国生物化学家 S。 穆尔和斯坦把氨基酸的淀粉色谱法的
效率提高到一个新水平，因此，他们分享了 1972年的诺贝尔化学
奖。
把各种氨基酸的混合液倒入淀粉柱里，待所有的氨基酸分子
附着在淀粉颗粒上以后，再用新鲜的溶剂把氨基酸从柱中慢慢地
淋洗下去。每一种氨基酸都以自己特定的速率从柱中向下移动。
当每一种氨基酸从柱的底部分别流出时，那种氨基酸溶液的液滴
就被收集在一个容器里；然后用一种能够使氨基酸呈色的化学药
品，对每一个容器里的溶液进行处理。颜色的强度表示溶液中某
种氨基酸的含量。这种颜色强度是用一种叫做分光光度计的仪器
测量的。分光光度计可以通过某一特定波长的光被吸收的量显示
出颜色的强度（图 12…2）。
图 12…2分光光度计。光束被分为两部分，一部分通过要分析的标本，而另一
部分直接到光电池。因为通过标本的光束被减弱，在光电池中释放的电子比未
被吸收的光束释放的少，所以这两部分光束在示波器上显示出电位差，这样就可
以测量出标本的光的吸收量
［顺便说一下，分光光度计也可以用在其他的化学分析上。如
果让波长连续增加的光通过一种溶液，吸收的量就会平稳地改变，
在某些波长时上升到最大值，而在另一些波长时下降到最小值。
结果形成一种吸收光谱。每一种原子团都有自己特定的一个或几
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
虽然用淀粉色谱法测定氨基酸非常令人满意，但是在这种方
法发展起来的时候，马丁和辛格研究出了一种更简单的色谱法，叫
做纸色谱法（图 12…3）。各种氨基酸能够在一张滤纸上被分开
图 12…3纸色谱法
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把
1～2滴不同氨基酸
的混合液滴在滤纸的一个角上，然后把滤纸这一边的边缘浸入丁
醇一类的溶剂中。由于毛细作用，溶剂沿着滤纸慢慢地移动。（将
吸水纸的一角浸入水中，你就会看到这种现象。）溶剂经过液滴时
顺便带上氨基酸分子，因而使氨基酸分子也沿着滤纸移动。如同
淀粉色谱法一样，每种氨基酸都以特定的速率沿滤纸移动。过一
段时间以后，混合液中的各种氨基酸便在滤纸上分成一系列的斑
点。有些斑点可能含有两种或三种氨基酸。要把这些氨基酸再分
开，需要等滤纸干燥以后，把滤纸从原来的位置旋转
90度，然后把
新的边缘浸入第二种溶剂中，这种溶剂将把这几种氨基酸再分别
沉积成几个斑点。最后，待整张滤纸干燥以后，再用化学药品冲
洗，使氨基酸的斑点带色或变黑。这真是一种富有戏剧性的奇观：
原来混合在一种单一溶液中的各种氨基酸，现在布满整张滤纸，就
像一幅由彩色斑点拼成的工艺品。有经验的生物化学家根据斑点
所占的位置，能够识别出每一种氨基酸，几乎一眼就能看出原蛋白
质的成分。把一个斑点溶解，他们甚至能够测量出这种蛋白质中
某种氨基酸的含量。由于对这项技术的发展，马丁和辛格获得
1952年的诺贝尔化学奖。
（1952年，马丁同詹姆斯一起，把这种技术原理应用在分离气
体上。各种气体或蒸汽的混合物可以利用氮或氦一类惰性载气的
气流通过液态溶剂或吸收性固体的表面。混合的气体通过后，在
另一端出现时就分开了。这种气相色谱法特别有用，因为它分离
速度快，而且非常精密，能够探测出痕量的杂质。）
色谱分析准确地估计出了各种蛋白质的每一种氨基酸含量。
例如，已经发现，一种被称为血清清蛋白的血液蛋白质分子，含有
15个甘氨酸、45个缬氨酸、
58个亮氨酸、
9个异亮氨酸、
31个脯氨
酸、33个苯丙氨酸、
18个酪氨酸、
1个色氨酸、
22个丝氨酸、
27个
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
苏氨酸、32个胱氨酸、4个半胱氨酸、6个甲硫氨酸、25个精氨酸、
16个组氨酸、
58个赖氨酸、
46个天门冬氨酸和
80个谷氨酸，总计
有
18个不同类型的
526个氨基酸，分子量约为
69 000。（除了这
18种以外，还有一种普通的氨基酸，叫做丙氨酸。）
德国血统的美国生物化学家布兰德提出了一套代表各种氨基
酸的符号，现在已被普遍采用。为了避免与元素符号相混淆，他用
每一种氨基酸英文名字的前三个字母来为其命名，而不是只用第
一个字母。其中有几个比较特殊：
CyS代表胱氨酸，以表明它的两
半通常被连接到两种不同的链上；半胱氨酸用
CySH代表，以区别
于胱氨酸；异亮氨酸的符号是
Ileu而不是
Iso，因为
Iso是许多化
学名词的字头。
用这种符号，血清清蛋白的分子式可以写成：
Gly15Val45Leu58
Ileu9Pro31Phe33Tyr18Try1Ser22Thr27CyS32CyHS4Met6Arg25His16Lys58
Asp46Glu80。应该承认，分子式这样写比较简洁，但念起来并不顺
口。
分析肽链
发现一种蛋白质的经验式只是工作的一半——实际上远不到
一半，更为艰巨的工作是破译一种蛋白质分子的结构。有充分的
理由相信，每一种蛋白质的性质完全取决于所有那些氨基酸在分
子的链上是怎样（按什么次序）排列的。这就给生物化学家提出了
一个难题。即使每种氨基酸只用一次，
19种氨基酸在一条链上可
能的排列方式也有大约
12亿亿种。如果你觉得这个数目难以置
信，试求
19×18×17×16×……的值，这就是求有多少种可能的
排列方式的方法。如果你不相信算术，可以找出
19个棋子，在棋
子上依次标上
1至
19，看看你能把它们排列成多少种不同的次
序。我保证，这个游戏你很快就会玩不下去的。
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如果你有一个像血清清蛋白那样由
500多个氨基酸组成的蛋
白质，那么它可能的排列方式就会有大约
1×10600种，即在
1的后
面加
600个零。这简直是一个大得难以相信的数目，比整个已知
宇宙中亚原子粒子的数目还要大得多。换句话说，就此而言，即使
把这些粒子都压结实，宇宙也远远容纳不下。
虽然在那么多可能的排列方式中，要弄清楚一个血�
